РУАЭСТ (RUAEST)
САПОЗИН-ПОДОБНЫЕ БЕЛКИ В ПРОТИВОИНФЕКЦИОННОМ ИММУННОМ ОТВЕТЕ
Помимо множества гидролитических ферментов, лизосомы оснащены белками-активаторами сфинголипидов — сапозинами (SAP). SAP принадлежат к обширному и разнообразному семейству небольших (~80 аминокислотных остатков) сапозин-подобных белков (SAPLIP), содержащих характерные домены с тремя дисульфидными связями между шестью остатками цистеина. Разнообразие известных SAPLIP можно объяснить их участием в различных этапах переваривания фагоцитированных бактерий. Сходные по функциям SAPLIP обнаружены как у простейших (амебы), так и у млекопитающих, в том числе у человека. К собственно сапозинам относят пять молекул сапозинов (A-D) и белок-активатор GM2. SAP не обладают ферментативной активностью, термостабильны и устойчивы к действию протеаз. Основная функция SAP в организме — участие в катаболизме сфинголипидов и переваривании мембран. Кроме того, сложная ассоциация сапозинов с двойным слоем липидов мембраны и гликопротеинов CD1 обеспечивает загрузку липидных антигенов на презентирующие молекулы CD1 для последующей активации специфичных к липидным антигенам Т-клеток. Особый интерес представляет участие сапозинов в механизмах перекрестной презентации бактериальных антигенов Т-клеткам CD8+. Широкая вовлеченность сапозинов и сапозин-подобных белков в механизмы врожденного и адаптивного иммунных ответов предполагает их эволюционно-консервативную роль в противомикробной защите.