РУАЭСТ (RUAEST)
Облако ключевых слов*
- "бета-структурный"
- "структура фермента"
- "лизин"
- "неупорядоченная структура"
- "разупорядоченные структуры"
- "стабильность лизинов"
- "вторичная структура"
- "фермент фага"
- "молекула фермента"
- "клетки штаммов"
- "альфаспиральный лизин"
- "фаг"
- "бета-структурный лизин"
- "хорошая стабильность"
- "содержание структур"
- "фостер-фря"
- "перспективный агент"
- "штамм staphylococcus"
- "литические ферменты"
- "антибиотикоустойчивые штаммы"
- "антибиотикоустойчивый"
- "лизин фага"
- "литический"
- "фермент"
- "время инактивации"
- "рекомбинантные лизины"
- "staphylococcus"
- "альфаспиральный"
- "стафилококковый фаг"
- "39553"
* - вычисляется автоматически
Недавно смотрели:
ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ СТАФИЛОКОККОВЫХ ФАГОВ: ВЗАИМОСВЯЗЬ МЕЖДУ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ И СТАБИЛЬНОСТЬЮ
Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). При температуре хранения (22°С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны.
Авторы
Тэги
Тематические рубрики
Предметные рубрики
В этом же номере:
ВЫСОКОПРОИЗВОДИТЕЛЬНАЯ ПЛАТФОРМА ДЛЯ СКРИНИНГА НОВЫХ ИНГИБИТОРОВ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА,
ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ И ИЗМЕРЕНИЕ СОРБЦИИ БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКОГО ФЕРМЕНТА В СИСТЕМЕ ЖИВЫХ КЛЕТОК Lactobacillus plantarum,
...
Резюме по документу**
Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. <...> Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. <...> Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). <...> При температуре хранения (22С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. <...> Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны. <...> Литические ферменты бактериофагов K, phi11 и phi80α способны лизировать (разрушать) клетки антибиотикоустойчивых штаммов Staphylococcus aureus, поэтому являются перспективными антимикробными агентами. <...> Исследована стабильность рекомбинантных лизинов фагов K, phi11, phi80α в условиях хранения и функционирования, а также ее взаимосвязь с вторичной структурой ферментов. <...> Показано, что чем меньше содержание неупорядоченных структур в молекулах ферментов, тем выше стабильность (время полуинактивации). <...> При температуре хранения (22С) наилучшую стабильность проявляет бета-структурный лизин фага phi11. <...> Альфаспиральный лизин фага К и лизин фага phi80α с разупорядоченной вторичной структурой менее стабильны. <...>
** - вычисляется автоматически, возможны погрешности
Похожие документы: